Einsatzmöglichkeiten und Ergebnisse der CRP-Apherese

Das C-reaktive Protein (CRP) ist ein gut bekannter Marker der Entzündungsreaktion. Es ist als ein Akute-Phase-Protein Teil des Immunsystems. CRP bindet an Phosphocholinrezeptoren auf der Zelle und aktiviert das Komplementsystem. Bisher können dem CRP zwei Hauptfunktionen zugeordnet werden.

Die erste ist die Opsonierung von Bakterien, um diese unschädlich zu machen. Die zweite Funktion ist die Opsonierung von toten oder sterbenden Zellen, also nekrotischen und apoptotischen Zellen.

Die Bindung von CRP hat eine Anlagerung von C1q des Komplementsystems zur Folge, welches wiederum dafür sorgt, dass C2, C3 und C4 zusätzlich binden. Die Anlagerung von Komplement und CRP dient hier als reine Markierung, welche Phagozyten dazu animieren soll, die markierten Zellen zu phagozytieren. Die Synthese von CRP wird von der Menge an Bakterien und toten bzw. sterbenden Zellen reguliert, da die Phagozytose die Synthese von Interleukin 6 (IL-6) durch die Phagozyten induziert, welches in der Leber die Synthese von CRP veranlasst. Daher gibt es einen linearen Zusammenhang zwischen den Konzentrationen von IL-6 und CRP. 

Bei einem akuten Myokardinfarkt kommt es zu einem Gefäßverschluss mit Schädigung des Myokards durch Ischä­mie. Bei einer raschen Revaskularisierung beispielsweise durch eine PTCA wird die Durchblutung wieder hergestellt. In Abhängigkeit von der Ischämiezeit kann das Myokard sich wieder erholen. Häufig kommt es jedoch trotzdem zu einer Reperfusionsschädigung.

Möglicherweise kommt dem CRP hierbei eine entscheidende Rolle zu. Präklinische Ergebnisse bei Ratten, Kaninchen und Schweinen zeigen, dass das C-reaktive Protein (CRP) nach akutem Myokardinfarkt (AMI) die Sekundärschädigung des Myokards über einen komplementabhängigen Mechanismus vermittelt. So konnte gezeigt werden, dass die Blockade von CRP die Infarktzone reduziert (Pepys MB; Nature 2006; 440:1217; Kitsis RN; N Engl J Med 2006; 355:513).